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流感病毒包膜中一种低分子量抗原蛋白的特性分析。

Characterization of a low molecular weight antigenic protein from the envelope of influenza virus.

作者信息

Eckert E A

出版信息

J Bacteriol. 1966 Nov;92(5):1430-4. doi: 10.1128/jb.92.5.1430-1434.1966.

DOI:10.1128/jb.92.5.1430-1434.1966
PMID:5924274
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC276441/
Abstract

Eckert, Edward A. (The University of Michigan, Ann Arbor). Characterization of a low molecular weight antigenic protein from the envelope of influenza virus. J. Bacteriol. 92:1430-1434. 1966.-An antigenic protein from the lipid-extracted residue of influenza virus strain PR8 was solubilized with urea-dithiothreitol (DTT). The protein subunits had a sedimentation coefficient of 2S in urea-DTT and reassociated to a 4S state on dialysis. This form of the envelope protein did not agglutinate erythrocytes, but reacted with strain-specific antisera in the complement-fixation and blocking-antigen tests.

摘要

埃克特,爱德华·A.(密歇根大学,安阿伯分校)。流感病毒包膜中一种低分子量抗原蛋白的特性。《细菌学杂志》92:1430 - 1434。1966年。——用尿素 - 二硫苏糖醇(DTT)溶解了流感病毒株PR8脂质提取残余物中的一种抗原蛋白。该蛋白亚基在尿素 - DTT中沉降系数为2S,透析时重新缔合为4S状态。这种包膜蛋白形式不凝集红细胞,但在补体结合试验和阻断抗原试验中与株特异性抗血清发生反应。

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