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去唾液酸半乳糖甲状腺球蛋白在一个不同于“微粒体”自身抗原的位点与人类甲状腺细胞表面结合。

Asialoagalactothyroglobulin binds to the surface of human thyroid cells at a site distinct from the 'microsomal' autoantigen.

作者信息

Roitt I M, Pujol-Borrell R, Hanafusa T, Delves P J, Bottazzo G F, Kohn L D

出版信息

Clin Exp Immunol. 1984 Apr;56(1):129-34.

Abstract

Human thyroglobulin has been shown for the first time to bind to the surface of cultured human thyroid follicular cells. Binding was only observed with partially glycosylated asialoagalactothyroglobulin, not with the fully glycosylated iodoprotein. The binding site for asialoagalactothyroglobulin in the cell membrane is distinct from membrane associated microsomal/microvilli antigen. Since asialoagalactothyroglobulin bears the autoantigenic determinants of the parent molecule, its ability to bind to the thyroid cell surface suggests a possible role for this protein in the pathogenesis of human thyroiditis.

摘要

首次证明人甲状腺球蛋白可与培养的人甲状腺滤泡细胞表面结合。仅在部分糖基化的去唾液酸半乳糖甲状腺球蛋白中观察到结合,而在完全糖基化的碘蛋白中未观察到。去唾液酸半乳糖甲状腺球蛋白在细胞膜中的结合位点与膜相关微粒体/微绒毛抗原不同。由于去唾液酸半乳糖甲状腺球蛋白带有亲本分子的自身抗原决定簇,其与甲状腺细胞表面结合的能力表明该蛋白在人类甲状腺炎发病机制中可能起作用。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/8acd/1535972/1d969d4af9b3/clinexpimmunol00145-0141-a.jpg

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