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人肝脏酸性β-半乳糖苷酶与麦胚凝集素的结合受该酶聚集状态的影响。

The binding of human liver acid beta-galactosidase to wheat-germ lectin is influenced by aggregation state of the enzyme.

作者信息

Heyworth C M, Wynn C H

出版信息

Biochem J. 1982 Mar 1;201(3):615-9. doi: 10.1042/bj2010615.

DOI:10.1042/bj2010615
PMID:6807284
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC1163688/
Abstract

At low ionic strength and pH 6.0 human liver acid beta-galactosidase exists in two aggregation states, monomeric and multimeric. These species can be separated on wheat-germ lectin-Sepharose, Cellogel electrophoresis and gel filtration on Sephadex G-200, and are not normally interconvertible. On re-application of either form to wheat-germ lectin-Sepharose the equilibrium is re-established and the two forms are interconverted.

摘要

在低离子强度和pH 6.0条件下,人肝脏酸性β-半乳糖苷酶以两种聚集状态存在,即单体和多聚体。这些种类可以通过麦胚凝集素-琼脂糖凝胶、Cellogel电泳以及葡聚糖凝胶G-200凝胶过滤进行分离,并且通常不会相互转化。将任何一种形式重新应用于麦胚凝集素-琼脂糖凝胶时,平衡会重新建立,两种形式会相互转化。

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