Kabsch W, Sander C
FEBS Lett. 1983 May 8;155(2):179-82. doi: 10.1016/0014-5793(82)80597-8.
The three most widely used methods for the prediction of protein secondary structure from the amino acid sequence are tested on 62 proteins of known structure using a program package and data collection not previously available. None of these methods predicts better than 56% of the residues correctly, for a three state model (helix, sheet and loop). The algorithms of Robson et al. [J. Mol. Biol. (1978) 120, 97-120] and Lim [J. Mol. Biol. (1974) 88, 873-894] are the best of those tested. New methods, now under development, can be tested against this benchmark.
利用一个此前未有的程序包和数据收集，对已知结构的62种蛋白质测试了三种最广泛使用的从氨基酸序列预测蛋白质二级结构的方法。对于三态模型（螺旋、片层和环），这些方法中没有一种能正确预测超过56%的残基。罗布森等人[《分子生物学杂志》（1978年）第120卷，97 - 120页]和林[《分子生物学杂志》（1974年）第88卷，873 - 894页]的算法是所测试方法中最好的。目前正在开发的新方法可以对照这个基准进行测试。
