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人血影蛋白。I. 一项经典的光散射研究。

Human spectrin. I. A classical light scattering study.

作者信息

Elgsaeter A

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1978 Sep 26;536(1):235-44. doi: 10.1016/0005-2795(78)90069-7.

DOI:10.1016/0005-2795(78)90069-7
PMID:708763
Abstract

Human spectrin heterodimers were analyzed in solutions containing different amounts of salt employing the classical light scattering technique. 1. At 22 degrees C the radius of gyration of isolated human spectrin heterodimers in 0.1 M NaCl aqueous solution (pH 7.3) was found to be about 22 nm. 2. The radius of gyration of isolated human spectrin heterodimers was found to increase to about 40 nm as the ionic strength of the spectrin solution (pH 7.3) was reduced to about 1 mM. 3. The light scattering study indicates that the isolated human spectrin heterodimers were highly expanded and flexible molecules with a contour length exceeding about 140 nm.

摘要

采用经典光散射技术,在含有不同盐量的溶液中分析人血影蛋白异源二聚体。1. 在22℃时,发现分离的人血影蛋白异源二聚体在0.1M NaCl水溶液(pH 7.3)中的回转半径约为22nm。2. 当血影蛋白溶液(pH 7.3)的离子强度降低至约1mM时,分离的人血影蛋白异源二聚体的回转半径增加至约40nm。3. 光散射研究表明,分离的人血影蛋白异源二聚体是高度伸展且灵活的分子,其轮廓长度超过约140nm。

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