Suppr超能文献

大鼠视网膜中士的宁结合位点的鉴定。

Identification of strychnine binding sites in the rat retina.

作者信息

Schaeffer J M, Anderson S M

出版信息

J Neurochem. 1981 Apr;36(4):1597-600. doi: 10.1111/j.1471-4159.1981.tb00606.x.

Abstract

[3H]Strychnine specifically binds to membrane fractions isolated from rat retinae. The binding is saturable, with an apparent dissociation constant, KD, of 14.3 x 10(-9) M and 205 fmol bound/mg protein. Specific binding is time-dependent and proportional to protein concentration. Glycine and taurine are equally potent inhibitors of [3H]strychnine binding (Ki = 4 x 10(-5) M); no other amino acids endogenously present in the retina inhibited [3H]strychnine binding.

摘要

[3H]士的宁特异性结合从大鼠视网膜分离的膜组分。这种结合是可饱和的,表观解离常数KD为14.3×10⁻⁹ M,结合量为205 fmol/mg蛋白质。特异性结合具有时间依赖性,且与蛋白质浓度成正比。甘氨酸和牛磺酸是[3H]士的宁结合的同等强效抑制剂(Ki = 4×10⁻⁵ M);视网膜中内源性存在的其他氨基酸均不抑制[3H]士的宁结合。

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