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从钙黏着蛋白到连环蛋白:细胞质蛋白相互作用与细胞黏附调控

From cadherins to catenins: cytoplasmic protein interactions and regulation of cell adhesion.

作者信息

Kemler R

机构信息

Max Planck Institut für Immunbiologie, Freiburg, Germany.

出版信息

Trends Genet. 1993 Sep;9(9):317-21. doi: 10.1016/0168-9525(93)90250-l.

Abstract

Classical cadherins are complexed via their cytoplasmic domains with alpha-, beta- and gamma-catenin. This complex formation links cadherins to the actin filament network and to other transmembrane and cytoplasmic proteins. alpha-Catenin is homologous to vinculin, and beta-catenin to the product of the Drosophila gene armadillo, while gamma-catenin seems to be identical to plakoglobin. Catenins are part of a higher order protein structure that is of crucial importance for the adhesive function of cadherins. A working model of the construction and regulation of this multiprotein interaction is proposed.

摘要

经典钙黏蛋白通过其胞质结构域与α-、β-和γ-连环蛋白形成复合物。这种复合物的形成将钙黏蛋白与肌动蛋白丝网络以及其他跨膜和胞质蛋白连接起来。α-连环蛋白与纽蛋白同源,β-连环蛋白与果蝇基因犰狳的产物同源,而γ-连环蛋白似乎与桥粒芯蛋白相同。连环蛋白是一种高阶蛋白质结构的一部分,对钙黏蛋白的黏附功能至关重要。本文提出了这种多蛋白相互作用的构建和调节的工作模型。

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