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核小体核心颗粒的晶体结构,分辨率为2.8埃。

Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution.

作者信息

Luger K, Mäder A W, Richmond R K, Sargent D F, Richmond T J

机构信息

Institut für Molekularbiologie und Biophysik, Zürich, Switzerland.

出版信息

Nature. 1997 Sep 18;389(6648):251-60. doi: 10.1038/38444.

DOI:10.1038/38444
PMID:9305837
Abstract

The X-ray crystal structure of the nucleosome core particle of chromatin shows in atomic detail how the histone protein octamer is assembled and how 146 base pairs of DNA are organized into a superhelix around it. Both histone/histone and histone/DNA interactions depend on the histone fold domains and additional, well ordered structure elements extending from this motif. Histone amino-terminal tails pass over and between the gyres of the DNA superhelix to contact neighbouring particles. The lack of uniformity between multiple histone/DNA-binding sites causes the DNA to deviate from ideal superhelix geometry.

摘要

染色质核小体核心颗粒的X射线晶体结构以原子细节展示了组蛋白八聚体是如何组装的,以及146个碱基对的DNA是如何围绕它组织成一个超螺旋的。组蛋白/组蛋白和组蛋白/DNA相互作用都依赖于组蛋白折叠结构域以及从该基序延伸出的额外的、有序的结构元件。组蛋白氨基末端尾巴越过DNA超螺旋的螺旋圈并在其之间穿过,以接触相邻颗粒。多个组蛋白/DNA结合位点之间缺乏一致性导致DNA偏离理想的超螺旋几何形状。

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