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青霉胃蛋白酶的氨基酸序列。I. 胰凝乳蛋白酶肽段的分离与特性鉴定

Amino acid sequence of penicillopepsin. I. Isolation and characterization of the chymotryptic peptides.

作者信息

Kurosky A, Hofmann T

出版信息

Can J Biochem. 1976 Oct;54(10):872-84. doi: 10.1139/o76-125.

Abstract

The amino acid sequences of 48 peptides obtained from a chymotryptic digest of the mould acid protease, penicillopepsin (EC 3.4.23.7), have been determined. These peptides established the sequences of 26 unique fragments of up to 28 residues in length. The 28-residue fragment was identified as the N-terminal region. The C terminal region is represented by a 13-residue fragment. The amino acids contained in these fragments account for some 85% of the residues of the enzyme.

摘要

已确定从霉菌酸性蛋白酶青霉胃蛋白酶(EC 3.4.23.7)的胰凝乳蛋白酶消化物中获得的48种肽的氨基酸序列。这些肽确定了26个长度达28个残基的独特片段的序列。28个残基的片段被鉴定为N端区域。C端区域由一个13个残基的片段代表。这些片段中所含的氨基酸约占该酶残基的85%。

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