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利用各向同性化学位移确定取向蛋白质的固态核磁共振谱。

Assigning solid-state NMR spectra of aligned proteins using isotropic chemical shifts.

作者信息

De Angelis Anna A, Howell Stanley C, Opella Stanley J

机构信息

Department of Chemistry and Biochemistry, University of California, San Diego, 9500 Gilman Drive, 0307 La Jolla, CA 92093-0307, USA.

出版信息

J Magn Reson. 2006 Dec;183(2):329-32. doi: 10.1016/j.jmr.2006.08.016. Epub 2006 Sep 25.

DOI:10.1016/j.jmr.2006.08.016
PMID:16997587
Abstract

A method for assigning solid-state NMR spectra of membrane proteins aligned in phospholipid bicelles that makes use of isotropic chemical shift frequencies and assignments is demonstrated. The resonance assignments are based on comparisons of 15N chemical shift differences in spectra obtained from samples with their bilayer normals aligned perpendicular and parallel to the direction of the applied magnetic field.

摘要

展示了一种利用各向同性化学位移频率和归属来确定排列在磷脂双分子层中的膜蛋白的固态核磁共振谱的方法。共振归属基于对从样品获得的谱图中15N化学位移差异的比较,这些样品的双层法线分别与所施加磁场的方向垂直和平行排列。

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