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NMR 揭示了蛋白质活性调节的新机制。

NMR reveals novel mechanisms of protein activity regulation.

机构信息

Department of Chemistry and Chemical Biology, Rutgers University, Piscataway, New Jersey 08854, USA.

出版信息

Protein Sci. 2011 May;20(5):773-82. doi: 10.1002/pro.614. Epub 2011 Apr 8.

DOI:10.1002/pro.614
PMID:21404360
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3125862/
Abstract

NMR spectroscopy is one of the most powerful tools for the characterization of biomolecular systems. A unique aspect of NMR is its capacity to provide an integrated insight into both the structure and intrinsic dynamics of biomolecules. In addition, NMR can provide site-resolved information about the conformation entropy of binding, as well as about energetically excited conformational states. Recent advances have enabled the application of NMR for the characterization of supramolecular systems. A summary of mechanisms underpinning protein activity regulation revealed by the application of NMR spectroscopy in a number of biological systems studied in the lab is provided.

摘要

核磁共振波谱学是生物分子系统特性描述的最有力工具之一。核磁共振的一个独特方面是其提供对生物分子结构和固有动力学的综合深入了解的能力。此外，核磁共振还可以提供关于结合构象熵以及关于能量激发构象态的位点分辨信息。最近的进展使得 NMR 在超分子系统的特性描述中的应用成为可能。提供了在实验室中研究的若干生物系统中应用核磁共振光谱学揭示的蛋白质活性调节的机制的总结。