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基于质谱的蛋白质翻译后修饰蛋白质组学分析

Proteomic Analysis of Protein Posttranslational Modifications by Mass Spectrometry.

作者信息

Swaney Danielle L, Villén Judit

机构信息

Department of Genome Sciences, University of Washington, Seattle, Washington 98195.

出版信息

Cold Spring Harb Protoc. 2016 Mar 1;2016(3):pdb.top077743. doi: 10.1101/pdb.top077743.

DOI:10.1101/pdb.top077743
PMID:26933252
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11975420/
Abstract

The addition of posttranslational modifications (PTMs) to proteins is an influential mechanism to temporally control protein function and ultimately regulate entire cellular processes. Most PTMs are present at low stoichiometry and abundance, which limits their detection when analyzing whole cell lysates. PTM purification methods are thus required to comprehensively characterize the presence and dynamics of PTMs using mass spectrometry-based proteomics approaches. Here we describe several of the most influential PTMs and discuss the fundamentals of proteomics experiments and PTM purification methods.

摘要

对蛋白质进行翻译后修饰(PTM)是一种在时间上控制蛋白质功能并最终调节整个细胞过程的重要机制。大多数翻译后修饰的化学计量和丰度较低,这限制了在分析全细胞裂解物时对它们的检测。因此,需要采用翻译后修饰纯化方法,通过基于质谱的蛋白质组学方法全面表征翻译后修饰的存在和动态变化。在此,我们描述几种最具影响力的翻译后修饰,并讨论蛋白质组学实验和翻译后修饰纯化方法的基本原理。

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