• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

通过间接机械化学相互作用的蛋白质募集

Protein Recruitment through Indirect Mechanochemical Interactions.

机构信息

Arnold Sommerfeld Center for Theoretical Physics and Center for NanoScience, Department of Physics, Ludwig-Maximilians-Universität München, Theresienstraße 37, D-80333 Munich, Germany.

出版信息

Phys Rev Lett. 2019 Oct 25;123(17):178101. doi: 10.1103/PhysRevLett.123.178101.

DOI:10.1103/PhysRevLett.123.178101
PMID:31702232
Abstract

Some of the key proteins essential for important cellular processes are capable of recruiting other proteins from the cytosol to phospholipid membranes. The physical basis for this cooperativity of binding is, surprisingly, still unclear. Here, we suggest a general feedback mechanism that explains cooperativity through mechanochemical coupling mediated by the mechanical properties of phospholipid membranes. Our theory predicts that protein recruitment, and therefore also protein pattern formation, involves membrane deformation and is strongly affected by membrane composition.

摘要

一些对重要细胞过程至关重要的关键蛋白能够从细胞质中将其他蛋白招募到磷脂膜上。这种结合协同性的物理基础仍然令人惊讶地不清楚。在这里,我们提出了一个一般的反馈机制,该机制通过磷脂膜的机械特性介导的机械化学耦联来解释协同性。我们的理论预测,蛋白质的招募,因此也包括蛋白质的模式形成,涉及到膜的变形,并且受到膜成分的强烈影响。

相似文献

1
Protein Recruitment through Indirect Mechanochemical Interactions.通过间接机械化学相互作用的蛋白质募集
Phys Rev Lett. 2019 Oct 25;123(17):178101. doi: 10.1103/PhysRevLett.123.178101.
2
Pattern formation in reaction-diffusion system on membrane with mechanochemical feedback.膜上具有机械化学反馈的反应扩散系统中的模式形成。
Sci Rep. 2020 Nov 11;10(1):19582. doi: 10.1038/s41598-020-76695-x.
3
How Active Mechanics and Regulatory Biochemistry Combine to Form Patterns in Development.主动力学和调节生物化学如何结合形成发育中的模式。
Annu Rev Biophys. 2017 May 22;46:337-356. doi: 10.1146/annurev-biophys-070816-033602.
4
Membrane-Mediated Cooperativity of Proteins.蛋白质的膜介导协同作用。
Annu Rev Phys Chem. 2018 Apr 20;69:521-539. doi: 10.1146/annurev-physchem-052516-050637. Epub 2018 Feb 28.
5
Lipid Cooperativity as a General Membrane-Recruitment Principle for PH Domains.脂质协同作用作为 PH 结构域招募膜的一般原理。
Cell Rep. 2015 Sep 1;12(9):1519-30. doi: 10.1016/j.celrep.2015.07.054. Epub 2015 Aug 20.
6
Long-range protein coupling mediated by critical low-energy modes of tubular lipid membranes.管状脂质膜的临界低能量模式介导的长程蛋白质偶联。
Phys Rev Lett. 2010 Jul 9;105(2):028102. doi: 10.1103/PhysRevLett.105.028102. Epub 2010 Jul 8.
7
Phospholipid transfer proteins: mechanism of action.磷脂转运蛋白:作用机制
J Bioenerg Biomembr. 1986 Apr;18(2):71-91. doi: 10.1007/BF00743477.
8
[Mechanical oscillations and dynamic organization of biomembranes].
Biofizika. 1987 Mar-Apr;32(2):273-9.
9
Membrane Curvature and Lipid Composition Synergize To Regulate N-Ras Anchor Recruitment.膜曲率与脂质组成协同调节N-Ras锚定招募。
Biophys J. 2017 Sep 19;113(6):1269-1279. doi: 10.1016/j.bpj.2017.06.051. Epub 2017 Jul 21.
10
Mechanosensing and mechanochemical transduction: how is mechanical energy sensed and converted into chemical energy in an extracellular matrix?机械传感与机械化学转导:机械能如何在细胞外基质中被感知并转化为化学能?
Crit Rev Biomed Eng. 2003;31(4):255-331. doi: 10.1615/critrevbiomedeng.v31.i4.10.

引用本文的文献

1
Polymer folding through active processes recreates features of genome organization.聚合物通过主动过程折叠再现基因组组织的特征。
Proc Natl Acad Sci U S A. 2023 May 16;120(20):e2221726120. doi: 10.1073/pnas.2221726120. Epub 2023 May 8.
2
A continuum membrane model can predict curvature sensing by helix insertion.连续膜模型可以通过螺旋插入预测曲率感知。
Soft Matter. 2021 Dec 8;17(47):10649-10663. doi: 10.1039/d1sm01333e.
3
Non-Equilibrium Large-Scale Membrane Transformations Driven by MinDE Biochemical Reaction Cycles.非平衡大规模膜转化由 MinDE 生化反应循环驱动。
Angew Chem Int Ed Engl. 2021 Mar 15;60(12):6496-6502. doi: 10.1002/anie.202015184. Epub 2021 Jan 26.