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RSF1-PLK1-Aurora B 级联的时空协调建立了有丝分裂信号平台。

Spatiotemporal coordination of the RSF1-PLK1-Aurora B cascade establishes mitotic signaling platforms.

机构信息

Department of Biochemistry and Molecular Biology, Ajou University School of Medicine, Suwon, 16499, Korea.

Department of Chemistry and Nanoscience, Ewha Womans University, Seoul, 03760, Republic of Korea.

出版信息

Nat Commun. 2021 Oct 11;12(1):5931. doi: 10.1038/s41467-021-26220-z.

DOI:10.1038/s41467-021-26220-z
PMID:34635673
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8505570/
Abstract

The chromatin remodeler RSF1 enriched at mitotic centromeres is essential for proper chromosome alignment and segregation and underlying mechanisms remain to be disclosed. We here show that PLK1 recruitment by RSF1 at centromeres creates an activating phosphorylation on Thr236 in the activation loop of Aurora B and this is indispensable for the Aurora B activation. In structural modeling the phosphorylated Thr236 enhances the base catalysis by Asp200 nearby, facilitating the Thr232 autophosphorylation. Accordingly, RSF1-PLK1 is central for Aurora B-mediated microtubule destabilization in error correction. However, under full microtubule-kinetochore attachment RSF1-PLK1 positions at kinetochores, halts activating Aurora B and phosphorylates BubR1, regardless of tension. Spatial movement of RSF1-PLK1 to kinetochores is triggered by Aurora B-mediated phosphorylation of centromeric histone H3 on Ser28. We propose a regulatory RSF1-PLK1 axis that spatiotemporally controls on/off switch on Aurora B. This feedback circuit among RSF1-PLK1-Aurora B may coordinate dynamic microtubule-kinetochore attachment in early mitosis when full tension yet to be generated.

摘要

着丝粒处富含的染色质重塑因子 RSF1 对于正确的染色体排列和分离是必需的，但其潜在机制仍有待揭示。我们在这里表明，RSF1 在着丝粒处募集 PLK1，在 Aurora B 的激活环上形成 Thr236 的激活磷酸化，这对于 Aurora B 的激活是必不可少的。在结构建模中，磷酸化的 Thr236 增强了附近 Asp200 的碱基催化作用，促进了 Thr232 的自身磷酸化。因此，RSF1-PLK1 对于 Aurora B 介导的微管去稳定化在错误修正中至关重要。然而，在完全的微管-动粒附着下，RSF1-PLK1 位于动粒处，无论张力如何，都会阻止激活的 Aurora B 和磷酸化 BubR1。RSF1-PLK1 向动粒的空间运动是由 Aurora B 介导的着丝粒组蛋白 H3 Ser28 磷酸化触发的。我们提出了一个调节性的 RSF1-PLK1 轴，它在时空上控制 Aurora B 的开/关开关。在早期有丝分裂中，当尚未产生完全张力时，RSF1-PLK1-Aurora B 之间的这种反馈回路可能协调动态微管-动粒附着。

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