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溶菌酶动力学性质的晶体学研究。

Crystallographic studies of the dynamic properties of lysozyme.

作者信息

Artymiuk P J, Blake C C, Grace D E, Oatley S J, Phillips D C, Sternberg M J

出版信息

Nature. 1979 Aug 16;280(5723):563-8. doi: 10.1038/280563a0.

DOI:10.1038/280563a0
PMID:460438
Abstract

The patterns of atomic displacements in the crystals of hen and human lysozyme derived from independent crystallographic refinement are broadly similar. Analysis of the pattern indicates a close correlation with molecular structure, strongly suggestive of intramolecular motion. The active site of lysozyme is located in a region of high displacement. It is concluded that protein mobility may play a significant part in biological activity and that X-ray crystallography can contribute to its analysis.

摘要

通过独立晶体学精修得到的母鸡和人类溶菌酶晶体中的原子位移模式大致相似。对该模式的分析表明其与分子结构密切相关，强烈暗示了分子内运动。溶菌酶的活性位点位于高位移区域。得出的结论是，蛋白质的流动性可能在生物活性中起重要作用，并且X射线晶体学有助于对其进行分析。

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Crystallographic studies of the dynamic properties of lysozyme.溶菌酶动力学性质的晶体学研究。
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