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肌酸激酶 - BB与免疫球蛋白G和A1)、2)结合导致的非典型血清肌酸激酶同工酶模式。

Atypical serum creatine kinase isoenzyme pattern caused by complexing of creatine kinase-BB with immunoglobulins G and A1),2).

作者信息

Jockers-Wretou E, Plessing E

出版信息

J Clin Chem Clin Biochem. 1979 Nov;17(11):731-7. doi: 10.1515/cclm.1979.17.11.731.

DOI:10.1515/cclm.1979.17.11.731
PMID:547032
Abstract

12 cases are described, which show high serum creatine kinase-BB levels, as well as atypical creatine kinase activity band located between normally migrating creatine kinase-MM and creatine kinase-MB. It is shown that the altered properties of the serum creatine kinase-BB, namely its molecular size, heat resistance, electrophoretic mobility, but not its immunological behavior, are caused by complexing with kappa-chains of immunoglobulins G or A. The complex occurring in vivo could also be produced in vitro by using purified patients' IgG and human creatine kinase-BB.

摘要

本文描述了12例病例,这些病例显示血清肌酸激酶-BB水平升高,以及在正常迁移的肌酸激酶-MM和肌酸激酶-MB之间出现非典型的肌酸激酶活性带。结果表明,血清肌酸激酶-BB性质的改变,即其分子大小、耐热性、电泳迁移率,而非其免疫行为,是由与免疫球蛋白G或A的κ链结合所致。体内出现的这种复合物也可通过使用纯化的患者IgG和人肌酸激酶-BB在体外产生。

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