Suppr超能文献

κ-酪蛋白与纤维蛋白原γ链的结构相关性

Structural relatedness of kappa-casein and fibrinogen gamma-chain.

作者信息

Jollès P, Loucheux-Lefebvre M H, Henschen A

出版信息

J Mol Evol. 1978 Oct 6;11(4):271-7. doi: 10.1007/BF01733837.

Abstract

kappa-Caseins, involved in the milk clotting process, and human fibrinogen gamma-chain, involved in the blood clotting process, show structural similarities. Several long kappa-casein sections, together corresponding to 80% of the whole protein molecule, have their counterparts in the gamma-chain of fibrinogen, in that 31--42% of the amino acid residues occupy identical positions. The section of kappa-casein which contains the chymosin-sensitive bond has a counterpart not only in the gamma but also in the Bbeta-chain of fibrinogen. Furthermore, the secondary structures of the kappa-caseins and of the gamma-chain predicted according to the method of Chou and Fasman present several common features.

摘要

参与牛奶凝结过程的κ-酪蛋白和参与血液凝结过程的人纤维蛋白原γ链显示出结构相似性。几个较长的κ-酪蛋白片段,合起来占整个蛋白质分子的80%,在纤维蛋白原的γ链中有对应部分,因为31%-42%的氨基酸残基占据相同位置。含有凝乳酶敏感键的κ-酪蛋白片段不仅在γ链中有对应部分,在纤维蛋白原的β链中也有对应部分。此外,根据Chou和Fasman方法预测的κ-酪蛋白和γ链的二级结构呈现出几个共同特征。

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