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人组织蛋白酶G对胰岛素氧化B链的作用。

Action of human cathepsin G on the oxidized B chain of insulin.

作者信息

Blow A M, Barrett A J

出版信息

Biochem J. 1977 Jan 1;161(1):17-9. doi: 10.1042/bj1610017.

DOI:10.1042/bj1610017
PMID:851418
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC1164468/
Abstract

The specificity of cathepsin G, a serine neutral proteinase from human neutrophil leucotyes, was determine dby its action on the insulin B chain. The most susceptible bonds were Phe-24-Phe-25, Leu-15-Tyr-16 and Tyr-16-Leu-17. Other bonds hydrolysed were Leu-6-Cys(O3H)-7, Leu-11-Val-12, Leu-17-Val-18 and Phe-25-Tyr-26. These results suggest that the specificity of cathespin G is closer to that of pig chymotrypsin C than ox Chymotrypsin A. Tables listing amino acid composition, N-terminal residue, and yields of isolated peptides have been deposited as Supplementary Publication SUP 50 075 (8 pages) at the British Library Lending Division, Boston Spa, Wetherby, West Yorkshire LS23 7B2, U.K., from whom copies can be obtained on the terms indicated in Biochem. J. (1977) 161,1.

摘要

组织蛋白酶G是一种来自人类中性粒细胞的丝氨酸中性蛋白酶，其特异性通过它对胰岛素B链的作用来确定。最易断裂的键是苯丙氨酸-24-苯丙氨酸-25、亮氨酸-15-酪氨酸-16和酪氨酸-16-亮氨酸-17。其他被水解的键是亮氨酸-6-半胱氨酸（O3H）-7、亮氨酸-11-缬氨酸-12、亮氨酸-17-缬氨酸-18和苯丙氨酸-25-酪氨酸-26。这些结果表明，组织蛋白酶G的特异性比牛胰凝乳蛋白酶A更接近猪胰凝乳蛋白酶C。列出氨基酸组成、N端残基和分离肽产量的表格已作为补充出版物SUP 50 075（8页）存放在英国西约克郡韦瑟比波士顿温泉市英国国家图书馆文献供应部，邮编LS23 7B2，可按《生物化学杂志》（1977年）161,1中所示条件从该处获取复印件。