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乙醇胺衍生物对纯化的人蔗糖酶和异麦芽糖酶的抑制作用。

Inhibition of purified human sucrase and isomaltase by ethanolamine derivatives.

作者信息

Kano T, Usami Y, Adachi T, Tatematsu M, Hirano K

机构信息

Department of Pharmaceutics, Gifu Pharmaceutical University, Japan.

出版信息

Biol Pharm Bull. 1996 Mar;19(3):341-4. doi: 10.1248/bpb.19.341.

DOI:10.1248/bpb.19.341
PMID:8924896
Abstract

Sucrase-isomaltase complex was purified from human intestinal mucosa. Immunostaining shows that sucrase-isomaltase is confined to the area of the striated cell borders of human small intestinal absorptive cells of the villus. Inhibition of sucrase and isomaltase activity by ethanolamine derivatives was investigated. Tris inhibits both types of enzyme activity and is the strongest inhibitor of the ethanolamine derivatives investigated. Bis-Tris inhibited sucrase more than isomaltase. On the other hand, mono-, di- and tri-ethanolamine were weak inhibitors of sucrase but not isomaltase.

摘要

蔗糖酶-异麦芽糖酶复合物是从人肠黏膜中纯化得到的。免疫染色显示,蔗糖酶-异麦芽糖酶局限于绒毛的人小肠吸收细胞横纹状细胞边界区域。研究了乙醇胺衍生物对蔗糖酶和异麦芽糖酶活性的抑制作用。三羟甲基氨基甲烷抑制这两种酶的活性,并且是所研究的乙醇胺衍生物中最强的抑制剂。双三羟甲基氨基甲烷对蔗糖酶的抑制作用比对异麦芽糖酶的抑制作用更强。另一方面,单乙醇胺、二乙醇胺和三乙醇胺是蔗糖酶的弱抑制剂,但不是异麦芽糖酶的抑制剂。

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