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核心技术专利：CN118964589B侵权必究

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Gutowski S J, Rosenberg H

Biochem J. 1976 Mar 15;154(3):731-4. doi: 10.1042/bj1540731.

Anaerobic uptake of proline requires either the presence of a coupled Mg2+-stimulated adenosine triphosphatase or anaerobic electron transport. 2. Anaerobic uptake of glutamine does not require anaerobic electron transport even in the absence of a coupled Mg+2-stimulated adenosine triphosphatase. 3. These results support previous suggestions [Berger (1973) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 70, 1514--1518; Berger & Heppel (1974) J. Biol. Chem. 249, 7747-7755; Kobayashi, Kin & Anraku (1974) J. Biochem. (Tokyo) 76, 251-261] that two distinct mechanisms of energy coupling to active transport exist in Escherichia coli in that energization of anaerobic proline uptake requires the 'high-energy membrane state', whereas the energization of anaerobic glutamine uptake does not.

脯氨酸的厌氧摄取需要存在偶联的镁离子刺激的三磷酸腺苷酶或厌氧电子传递。2. 谷氨酰胺的厌氧摄取即使在没有偶联的镁离子刺激的三磷酸腺苷酶的情况下也不需要厌氧电子传递。3. 这些结果支持了先前的观点[伯杰（1973年）《美国国家科学院院刊》70, 1514 - 1518；伯杰和赫佩尔（1974年）《生物化学杂志》249, 7747 - 7755；小林、金和安良久（1974年）《生物化学杂志》（东京）76, 251 - 261]，即在大肠杆菌中存在两种不同的能量偶联到主动运输的机制，因为厌氧脯氨酸摄取的能量化需要“高能膜状态”，而厌氧谷氨酰胺摄取的能量化则不需要。

Gutowski S J, Rosenberg H

Biochem J. 1976 Mar 15;154(3):731-4. doi: 10.1042/bj1540731.

Anaerobic uptake of proline requires either the presence of a coupled Mg2+-stimulated adenosine triphosphatase or anaerobic electron transport. 2. Anaerobic uptake of glutamine does not require anaerobic electron transport even in the absence of a coupled Mg+2-stimulated adenosine triphosphatase. 3. These results support previous suggestions [Berger (1973) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 70, 1514--1518; Berger & Heppel (1974) J. Biol. Chem. 249, 7747-7755; Kobayashi, Kin & Anraku (1974) J. Biochem. (Tokyo) 76, 251-261] that two distinct mechanisms of energy coupling to active transport exist in Escherichia coli in that energization of anaerobic proline uptake requires the 'high-energy membrane state', whereas the energization of anaerobic glutamine uptake does not.

脯氨酸的厌氧摄取需要存在偶联的镁离子刺激的三磷酸腺苷酶或厌氧电子传递。2. 谷氨酰胺的厌氧摄取即使在没有偶联的镁离子刺激的三磷酸腺苷酶的情况下也不需要厌氧电子传递。3. 这些结果支持了先前的观点[伯杰（1973年）《美国国家科学院院刊》70, 1514 - 1518；伯杰和赫佩尔（1974年）《生物化学杂志》249, 7747 - 7755；小林、金和安良久（1974年）《生物化学杂志》（东京）76, 251 - 261]，即在大肠杆菌中存在两种不同的能量偶联到主动运输的机制，因为厌氧脯氨酸摄取的能量化需要“高能膜状态”，而厌氧谷氨酰胺摄取的能量化则不需要。