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沙眼衣原体核糖核苷酸还原酶R2蛋白的活性形式包含一个具有S = 1基态的异双核Mn(IV)/Fe(III)簇。

The active form of Chlamydia trachomatis ribonucleotide reductase R2 protein contains a heterodinuclear Mn(IV)/Fe(III) cluster with S = 1 ground state.

作者信息

Jiang Wei, Bollinger J Martin, Krebs Carsten

机构信息

Department of Biochemistry and Molecular Biology, The Pennsylvania State University, University Park, Pennsylvania 16802, USA.

出版信息

J Am Chem Soc. 2007 Jun 20;129(24):7504-5. doi: 10.1021/ja072528a. Epub 2007 May 27.

Abstract

The class I ribonucleotide reductase from uses a stable Mn/Fe cofactor to initiate nucleotide reduction by a free-radical mechanism. The enzyme provides the first example both of a Mn-dependent ribonucleotide reductase and of a Mn/Fe redox cofactor. In this work, we have used variable-field Mössbauer spectroscopy to demonstrate that the active cofactor has an = 1 ground state due to antiferromagnetic coupling between the Mn ( = 3/2) and high-spin Fe ( = 5/2) sites.

摘要

来自[具体来源未给出]的I类核糖核苷酸还原酶利用稳定的锰/铁辅因子,通过自由基机制启动核苷酸还原。该酶既是锰依赖性核糖核苷酸还原酶的首个实例,也是锰/铁氧化还原辅因子的首个实例。在这项工作中,我们利用可变场穆斯堡尔光谱证明,由于锰(S = 3/2)和高自旋铁(S = 5/2)位点之间的反铁磁耦合,活性辅因子具有S = 1的基态。

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