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从分析超速离心法看蛋白质-蛋白质相互作用。

Insight into protein-protein interactions from analytical ultracentrifugation.

机构信息

National Centre for Macromolecular Hydrodynamics, University of Nottingham, Sutton Bonington, Leicestershire LE12 5RD, UK.

出版信息

Biochem Soc Trans. 2010 Aug;38(4):901-7. doi: 10.1042/BST0380901.

DOI:10.1042/BST0380901
PMID:20658974
Abstract

Analytical ultracentrifugation is a free solution technique with no supplementary immobilization, columns or membranes required, and can be used to study self-association and hetero-interactions, stoichiometry, reversibility and interaction strength across a very large dynamic range (dissociation constants from 10(-12) M to 10(-1) M). In the present paper, we review some of the advances that have been made in the two different types of sedimentation experiment--sedimentation equilibrium and sedimentation velocity--for the analysis of protein-protein interactions and indicate how major complications such as thermodynamic and hydrodynamic non-ideality can be dealt with.

摘要

分析超速离心是一种无需额外固定化、柱子或膜的自由溶液技术,可用于研究自组装和异质相互作用、化学计量学、在非常大的动态范围内的可逆性和相互作用强度(解离常数从 10^(-12) M 到 10^(-1) M)。在本文中,我们回顾了在分析蛋白质-蛋白质相互作用的两种不同沉降实验(沉降平衡和沉降速度)中取得的一些进展,并指出如何处理热力学和流体动力学非理想性等主要并发症。

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