Suppr超能文献

热休克会增加海拉细胞中聚腺苷酸结合蛋白的合成。

Heat shock increases the synthesis of the poly(A)-binding protein in HeLa cells.

作者信息

Schönfelder M, Horsch A, Schmid H P

出版信息

Proc Natl Acad Sci U S A. 1985 Oct;82(20):6884-8. doi: 10.1073/pnas.82.20.6884.

Abstract

When HeLa cells are shifted from 37 degrees C to 45 degrees C, the synthesis of two proteins increases. Their approximate molecular masses are 73 kDa [heat shock protein 73 (hsp73)] and 87 kDa (hsp87), respectively. One of them, the hsp73, shows a specific affinity for poly(A). This protein is identical with a protein regularly found associated with translatable mRNAs in all vertebrate cells. It is well characterized by its high affinity to the poly(A) sequence of polyribosomal mRNA, and it occurs free in cytoplasm. hsp73 and the poly(A)-binding protein have the same isoelectric point and molecular size. The peptide analysis indicates that they are identical.

摘要

当海拉细胞从37摄氏度转移至45摄氏度时,两种蛋白质的合成增加。它们的近似分子量分别为73千道尔顿[热休克蛋白73(hsp73)]和87千道尔顿(hsp87)。其中之一,即hsp73,对聚腺苷酸(poly(A))具有特异性亲和力。这种蛋白质与在所有脊椎动物细胞中经常发现的与可翻译mRNA相关的一种蛋白质相同。它的特征是对多核糖体mRNA的聚腺苷酸序列具有高亲和力,并且它在细胞质中以游离形式存在。hsp73和聚腺苷酸结合蛋白具有相同的等电点和分子大小。肽分析表明它们是相同的。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/7d47/390792/17f24127307a/pnas00360-0171-a.jpg

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