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amphiphysin在神经末梢与发动蛋白结合,提示其在突触小泡内吞作用中的作用。

A role of amphiphysin in synaptic vesicle endocytosis suggested by its binding to dynamin in nerve terminals.

作者信息

David C, McPherson P S, Mundigl O, de Camilli P

机构信息

Department of Cell Biology, Yale University School of Medicine, New Haven, CT 06510, USA.

出版信息

Proc Natl Acad Sci U S A. 1996 Jan 9;93(1):331-5. doi: 10.1073/pnas.93.1.331.

DOI:10.1073/pnas.93.1.331
PMID:8552632
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC40232/
Abstract

Amphiphysin, a major autoantigen in paraneoplastic Stiff-Man syndrome, is an SH3 domain-containing neuronal protein, concentrated in nerve terminals. Here, we demonstrate a specific, SH3 domain-mediated, interaction between amphiphysin and dynamin by gel overlay and affinity chromatography. In addition, we show that the two proteins are colocalized in nerve terminals and are coprecipitated from brain extracts consistent with their interactions in situ. We also report that a region of amphiphysin distinct from its SH3 domain mediates its binding to the alpha c subunit of AP2 adaptin, which is also concentrated in nerve terminals. These findings support a role of amphiphysin in synaptic vesicle endocytosis.

摘要

发动蛋白结合蛋白是副肿瘤性僵人综合征中的一种主要自身抗原,是一种含SH3结构域的神经元蛋白,集中于神经末梢。在此,我们通过凝胶覆盖法和亲和层析法证明了发动蛋白结合蛋白与发动蛋白之间存在一种特异性的、由SH3结构域介导的相互作用。此外,我们还表明这两种蛋白在神经末梢中共定位,并且从脑提取物中共同沉淀出来,这与其在原位的相互作用一致。我们还报告称,发动蛋白结合蛋白中一个与其SH3结构域不同的区域介导了它与AP2衔接蛋白α c亚基的结合,AP2衔接蛋白α c亚基也集中于神经末梢。这些发现支持了发动蛋白结合蛋白在突触小泡内吞作用中的作用。

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